Módulo 5.1. Naturaleza, tipos y propiedades nutricionales de las proteínas.

5.1.4. Asociación entre cadenas peptídicas o bien entre cadenas peptídicas y moléculas de naturaleza no proteica: estructura cuaternaria.

Muchas proteínas se componen de la asociación de varias subunidades de estructura terciaria, ya sean éstas globulares o fibrosas. A esta asociación se le conoce como estructura cuaternaria y se produce mediante diferentes uniones (puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, interacciones de tipo hidrofóbico, polar o electrostático) entre aminoácidos situados en las distintas subunidades terciarias Dos ejemplos característicos de estructura cuaternaria son la hemoglobina, compuesta por cuatro subunidades terciarias globulares (2 polipéptidos de globina alfa y 2 beta), y la queratina, compuesta por 3 polipéptidos terciarios de estructura fibrosa. Por otro lado, la actina (proteína presente en innumerables células como las musculares) forma filamentos compuestos por la sucesión de multitud de monómeros globulares.

La asociación cuaternaria puede darse entre cadenas polipeptídicas idénticas (queratina) o entre cadenas análogas que presenten pequeñas diferencias (hemoglobina). Incluso, aparecen asociaciones cuaternarias entre distintas cadenas que desempeñan funciones diferenciadas, como ocurre en el caso de ciertos enzimas.

Asimismo, las proteínas pueden estar formadas por la asociación de una parte proteica (llamada apoproteína) y de una parte no proteica (o grupo prostético), en cuyo caso se habla de proteínas con estructura cuaternaria de tipo conjugado u holoproteínas. Como ejemplo, sirven de nuevo la mioglobina y la hemoglobina, compuestas por una parte proteica asociada a un grupo prostético de tipo hemo que contiene hierro. Otras holoproteínas destacadas son las lipoproteínas, cuyo grupo prostético son fosfolípidos, las histonas, unidas a los ácidos nucleicos (ADN) para formar la cromatina,  y las glicoproteínas, cuyo grupo prostético está constituido por determinados azúcares.

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