Módulo 5.1. Naturaleza, tipos y propiedades nutricionales de las proteínas.

5.2. La desnaturalización de una proteína

 

Se da cuando una proteína pierde su estructura tridimensional característica, lo que conlleva importantes cambios en sus propiedades fisicoquímicas (solubilidad, viscosidad, etc.), así como la pérdida parcial o total de sus funciones biológicas. La desnaturalización puede ser reversible  o irreversible y suele producirse por elevaciones de la temperatura, cambios en el pH o alteraciones del equilibrio iónico del medio, relacionadas éstas últimas con cambios en la concentración de electrolitos y otras sustancias en disolución.   Un ejemplo típico de desnaturalización es el que se produce al cocer un huevo, en este caso el calor deshace la estructura terciaria de la ovoalbúmina produciendo un cambio radical en su consistencia, que pasa de ser gelatinosa a sólida.

En el organismo la estabilidad estructural de las proteínas resulta crucial para el mantenimiento de la Vida, esto subraya la gran importancia de los sistemas que controlan la temperatura corporal, el pH y la concentración de los líquidos orgánicos ya que pequeñas variaciones de dichos parámetros causarían la desnaturalización de proteínas tan importantes como la albúmina, la hemoglobina y los enzimas.

Figura 5.12. Desnaturalización de una proteína

  •  Algo a tener en cuenta acerca de la digestión y de la desnaturalización proteica:

La digestión de las proteínas alimentarias implica su desnaturalización, así la acidez gástrica generada por la secreción del ácido clorhídrico desnaturaliza, entre otras, a las proteínas de la leche  (principalmente caseínas) que precipitan adquiriendo un estado gelatinoso, lo que facilita su digestión. Paralelamente,  la enzima pepsina desestructura, y por tanto desnaturaliza, a múltiples proteínas  alimentarias hidrolizando sus enlaces.

  • Algo a tener en cuenta acerca de la desnaturalización proteica y el valor nutricional.

Durante el cocinado las proteínas alimentarias pueden sufrir altas temperaturas y cambios de pH que afecten a su estructura sin que esto merme su valor nutricional. Éste viene marcado por la cantidad y la relación existente entre aminoácidos esenciales y no esenciales presentes en la proteína y no por la estructura molecular de la misma. (Véase el apartado 5.4).

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