Módulo 5.1. Naturaleza, tipos y propiedades nutricionales de las proteínas.

10.2. La traducción

Ocurre en el citoplasma celular y consiste en la interpretación de los códigos grabados en el ARN para la síntesis de las proteínas. La traducción se divide en varias fases.

La primera es la fase de activación, consiste en la unión de cada aminoácido que compondrá la futura proteína con su ARNt específico. El enlace se realiza a costa de ATP y es promovido por enzimas altamente específicos que deben discernir la concordancia entre los diversos ARNt y sus correspondientes aminoácidos. Básicamente los ARNt juegan un papel adaptador al traducir el lenguaje (secuencia) de los nucleótidos al lenguaje (secuencia) de las proteínas.

La siguiente fase es la de iniciación. En ella entran en juego los ribosomas, éstos son orgánulos citoplasmáticos con dos subunidades inicialmente separadas. La menor de las partes se acopla, mediante el ARNr, sobre uno de los extremos del ARNm, en concreto sobre un codón que contiene la llamada secuencia de iniciación (AUG, que codifica a la metionina). A continuación, el complejo metionina-ARNt y la segunda subunidad ribosómica se unen a la  subunidad menor unida al ARNm; al hacerlo incorpora dos centros activos consecutivos: el primero (X) se dispone sobre la secuencia de iniciación AUG (que codifica la metionina) y el segundo (Z) sobre el siguiente codón del ARNm. La presencia de ambos centros activos sobre los codones de ARNm posibilita el anclaje de los complejos aminoácido-ARNt. En concreto, el complejo metionina-ARNt se une al codón AUG del ARNm mediante un triplete complementario a AUG (anticodón UAC*) ocupando el centro activo X. De este modo, se completa el denominado complejo de iniciación. Este proceso de asociación molecular requiere energía libre, obtenida tras la descomposición del nucleótido GTP (guanidin trifosfato), así como el concurso de enzimas denominados factores de iniciación.

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Seguidamente, se produce la fase de elongación. En ella el centro activo ribosómico Z,  situado sobre el siguiente codón del ARNm,  pasa a ser ocupado por el ARNt-aa1 (complejo formado por el ARNt y el siguiente aminoácido de la cadena proteica en formación) que acopla su anticodón complementario. Inmediatamente la ARNt-metionina acoplada al centro X libera la metionina que pasa a unirse mediante un enlace peptídico al complejo aa1-ARNt, creándose el péptido incipiente metionina-aa2-ARNt. El ARNt abandonado en X es rápidamente liberado dejando el centro activo vacío. En este momento, el complejo ribosómico se desliza (translocación) una distancia de un codón sobre el ARNm de forma que el centro X vacío pasa a situarse sobre el  complejo metionina-aa1-ARNt, lo que desplaza el centro Z sobre el siguiente codón del ARNm que aparece en espera de recibir a su ARNt-aa2 correspondiente. A partir de aquí el ciclo se repite tantas veces como aminoácidos se incorporan a la cadena polipeptídica que, de este modo, va alargándose (metionina-aa1-aa2-aa3-aan-ARNt). El proceso de elongación requiere energía libre en forma de GTP y el concurso de enzimas (factores de elongación) como  las translocasas y las transferasas, entre otros.

El siguiente paso de la traducción es la terminación. Ésta se produce cuando el centro activo Z del complejo progresa hasta situarse sobre un codón del ARNm que no codifica ningún aminoácido, en realidad se trata de un triplete sin sentido conocido como secuencia de terminación (por ejemplo, el codón UAG). Este hecho marca el final de la traducción ya que el centro Z no es reconocido por ningún ARNt, siendo finalmente ocupado por una proteína (factor de terminación) que propicia la separación del péptido en formación (metionina-aa2-aa3-aa4-aan-(…)) del centro activo  X, así como la liberación del ARNt.

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En la fase final de la síntesis (o a veces durante la traducción), la cadena polipeptídica se pliega y se procesa acercándose a su estructura tridimensional específica, requerida para su función en el organismo, para lo cual generalmente es asistida por otras proteínas llamadas chaperones.  Estos procesos suponen la maduración de la cadena polipeptídica que acaba convirtiéndose en la proteína definitiva (hormona, proteína estructural, enzima metabólico, enzima digestivo…). Para ello puede sufrir otros cambios estructurales y de composición que varían más o menos dependiendo de la proteína. Así, la cadena polipeptídica puede desprenderse de determinadas partes o, por el contrario, incorporar grupos prostéticos como lípidos (caso de las lipoproteínas) o azúcares (glicoproteínas);  también es posible su asociación con otras cadenas polipeptídicas (como es el caso de la hemoglobina o de las inmunoglobulinas). Como ya se ha comentado, los citados cambios estructurales vienen marcados por la interacción entre partes de la misma cadena, o bien entre cadenas diferentes, lo que ocasiona los plegamientos y las formas espaciales que caracterizan la estructura de la proteína definitiva. (Véase el apartado 5.1 correspondiente a la estructura de las proteínas).

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