Módulo 5.1. Naturaleza, tipos y propiedades nutricionales de las proteínas.

5. Las proteínas

 

Las proteínas son polipéptidos cuyas secuencias de aminoácidos características vienen determinadas por información codificada en el ADN celular. De esta secuencia depende que las proteínas adopten estructuras espaciales características, que a su vez determinan su función.

5.1. La estructura de las proteínas

Está definida por cuatro factores, superpuestos en una misma proteína, que dan lugar a cuatro niveles estructurales a saber: 1. Secuencia; 2. Conformación local de la cadena;  3. Conformación global de la cadena y 4. Asociación entre cadenas. Salvo en el primer nivel, el resto de conformaciones están basadas, por lo general, en enlaces no covalentes.

5.1.1. Secuencia de la cadena peptídica: estructura primaria

Se fundamenta en el número, el tipo y el orden de los aminoácidos que forman la cadena peptídica, tal y como se ilustra en la figura 5.8.

5.1.2. Conformación local de la cadena peptídica: estructura secundaria.

La cadena peptídica no es rectilínea sino que adopta una disposición espacial característica basada en uniones del tipo puentes de hidrógeno entre aminoácidos no sucesivos. Estas interacciones suelen ser de “corto alcance”, pudiendo aparecer de forma más o menos regular, dando lugar a conformaciones características de la secuencia como la llamada estructura alfa-hélice o la estructura beta, a menudo en forma de hoja plegada, o bien pueden generar formas más irregulares como lazos. (Véase la figura 5.10).

5.1.3. Conformación global de la cadena peptídica: estructura terciaria

Se basa en interacciones “de largo alcance” entre aminoácidos no contiguos de la cadena que determinan su estructura global, es decir, la forma espacial que presenta el conjunto de la cadena peptídica. Estas interacciones pueden ser de varios tipos, como los mencionados puentes de hidrógeno,  interacciones de tipo hidrofóbico (dos aminoácidos muy poco solubles se unen entre sí en un medio acuoso),  interacciones polares y electrostáticas (un aminoácido con carga positiva o catiónico se une a otro con carga negativa o aniónico) o, incluso, enlaces covalentes como puentes disulfuro entre aminoácidos azufrados. (Véase la figura 5.9 correspondiente a la estructura terciaria del oligopéptido oxitocina).

Cuando esta conformación global produce una forma semejante a un “ovillo”, se habla de estructura terciaria globular, mientras que si el resultado es una especie de “cordel”, la estructura terciaria se tipifica de fibrosa. Como ejemplos de estructura fibrosa destacan la estructura terciaria de la queratina (proteína que forma el cabello y las uñas), por su parte, las estructuras terciarias de la mioglobina o de la mayoría de los enzimas son de tipo globular. (Véase la figura 5.10)

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